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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
含糖子企业的繁多性和很多N-glycoproteins低表达方式总体水平更加对N-glycosylation成分的定性分析的表述设计方案难度。在的检测低丰度的N糖基化装饰蛋清酶或肽段时,这里面夹杂非常多未装饰的蛋清酶肽断,这很方便将低丰度的糖基化装饰蛋清酶肽段的无线信号遮盖。凝素亲和法是近年糖蛋清酶质组学中运用比较多泛的分开生物富集手段。凝集素(lectin)是一个类糖根据蛋清酶质,能重感情自动识别目标特殊的成分的单糖或聚糖中目标的糖基队列而与之根据,这些与糖链可逆转非共价根据,糖蛋清酶或糖肽被凝集素阻止以后,大多数用目标的单糖根据竞争与合作根据凝集素将糖蛋清酶或糖肽冲洗掉下来了。 淀粉酶质经由酶解后运用凝集素(lectin)聚集N-糖基化肽段,如果用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中肿瘤切除连结在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该治理 因受Asn原子核式量不断增加2.9890Da。后来用高控制精度LC-MS质谱仪测试脱糖后的肽段,按照文献检索的比对库,验收脱糖后原子核式量和它实际原子核式量的变幻、糖基化装饰肽段的回文序列,可以确保该淀粉酶质的N-糖基化位点。N-糖基化位点确保然后,再运用label-free的方法对其做好酶联免疫法浅析。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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